O plástico é um dos materiais mais versáteis produzidos pelo homem. Pode ser usado na produção desde sacolinhas de mercado até na confecção de copos, garrafas PETs, canos de água, colchões até constituintes de aparelhos de eletrodosméticos, além de outras infinidades de aplicações. Por ser um derivado do petróleo leva de 100 a 500 anos para ser degradado pela natureza.Isso sem considerar o pneu, cujo tempo de degradação é de milênios! O impacto da poluição provocada por nós quando jogamos o plástico na rua tem resultado direto nas enchentes das grandes cidades nos períodos de chuvas, entre muitos outros. Agora, foi descoberto que uma bactéria poderia produzir plásticos, mas ao contrário dos atuais que utilizamos, são biodegradáveis! Isso mesmo, não haveria impacto sobre o meio ambiente. Já imaginou o que isso pode representar para nós e nossos tatatatataranetos? Veja abaixo!

Essa pesquisa é mais um exemplo de pesquisa básica que transforma o conhecimento, gerando produtos e estabelecendo novos mercados. O investimento em ciências e tecnologias é o meio pelo qual se faz uma nação forte, independente, justa, transformando as condições sociais de nosso povo.   Gera mercados, riquezas e conhecimento. Muito ao contrário da política demagoga, assistencialista e corrupta de governos populistas que vivemos durante muitos anos.

Pesquisadores do MIT, liderados pela Dra Catherine Drennan, professora de química e biologia do MIT e pesquisadora do Instituto Médico de Howard Hughes, determinaram a estrutura de uma enzima bacteriana que pode produzir plásticos biodegradáveis, um avanço que poderia ajudar aos engenheiros químicos a ajustar a enzima para torná-la ainda mais útil industrialmente.

A enzima gera cadeias longas de polímero que podem formar plásticos duros ou macios, dependendo dos materiais de partida que são utilizados. Aprender mais sobre a estrutura da enzima poderia ajudar aos engenheiros a controlar a composição e tamanho dos polímeros, um possível passo rumo à produção comercial desses plásticos, que, ao contrário do plástico convencional formado a partir de produtos derivados do petróleo, seria biodegradável.

Espera-se que esta estrutura ajude as pessoas a pensarem sobre uma maneira que se possa utilizar esse conhecimento da natureza para fazer algo melhor para o nosso planeta. Ter uma boa compreensão fundamental de enzimas como esta antes de se começar a produção da proteína recombinante é um bom caminho para se otimizar a síntese dos produtos e de se escolher a melhor via de síntese.

UMA ESTRUTURA ELUSIVA

A enzima poli-hidroxialcanoato (polyhydroxyalkanoate, PHA) sintase é encontrada em quase todas as bactérias que a utilizam para produzir grandes polímeros que armazenam carbono quando o alimento é escasso. A bactéria Cupriavidus necator pode armazenar até 85% do seu peso seco na forma destes polímeros.

A enzima produz diferentes tipos de polímeros dependendo do material de partida, normalmente uma ou mais das numerosas variantes de uma molécula chamada hidroxialquil-coenzima A, em que o termo alquil refere-se a um grupo químico variável que ajuda a determinar as propriedades dos polímeros (Figura 1). Alguns destes materiais formam plásticos duros, enquanto outros são mais suaves e mais flexíveis ou têm propriedades elásticas que são mais semelhantes à borracha.

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Figura 1: Químicos descobrem a estrutura da enzima bacteriana que gera polímeros úteis. A figura representa um diagrama estrutural da enzima PHA, que as bactérias utilizam para produzir cadeias longas de polímeros semelhantes aos plásticos. Os químicos do MIT identificaram as aberturas pelas quais os blocos de construção poliméricos entram e o local de onde a cadeia acabada emerge. Fonte: (1)

PHA sintase tem grande interesse para os químicos e engenheiros químicos porque ela pode alinhar até 30.000 subunidades, ou monômeros, juntas, formando uma cadeia de forma controlada e com precisão (1).

O que a natureza pode fazer neste e em muitos outros casos é fazer polímeros enormes, maior do que o que os seres humanos podem fazer. E têm um peso molecular uniforme, o que torna as propriedades destes polímeros distintos.

A estrutura desta enzima vem sendo estudada por muitos anos por vários cientistas mundo agora, mas até agora tinha se provada teimosamente elusiva, por causa da dificuldade em se cristalizar a proteína. A cristalização é um passo necessário para a realização de cristalografia de raios-X, que revela a estrutura atómica e molecular da proteína (1). Por exemplo, foi por meio da cristalografia de raios-X que se desvendou a estrutura da dupla hélice do DNA, nosso material genético.

Uma vez que os pesquisadores obtiveram os cristais, Wittenborn coletou e analisou os dados cristalográficos resultantes para chegar à estrutura. A análise revelou que a PHA sintase consiste em duas subunidades idênticas que formam o que é conhecido como um dímero. Cada subunidade tem um sítio ativo no qual ocorre a polimerização, eliminando assim uma proposta anterior de que o sítio ativo estaria localizado na interface dimérica, ou entre as duas subunidades (1).

A análise também revelou que a enzima tem duas aberturas – uma onde os materiais de partida entram e outra que permite que a cadeia polimérica em crescimento saia (1).

A localização do canal de entrada era óbvia como um buraco aberto envolvido por aminoácidos altamente conservados, isto é, aminoácidos que permaneceram constantes à medida que a enzima evoluiu. O canal de saída foi mais difícil de identificar porque é uma abertura muito menor, mas os pesquisadores foram capazes de encontrá-lo em parte, porque também é cercado por aminoácidos conservados (1).

Os resíduos conservados formam uma rede em forma de arco ao redor do canal de saída. Eles estão quase completamente em torno de uma porção muito estreita do canal, e pensou-se que eles estariam lá para ajudar a proteger a proteína, já que o polímero começa a empurrar seu caminho através deste tubo (1).

NOVO QUADRO

O laboratório de Drennan planeja agora tentar resolver as estruturas da enzima enquanto está ligada a substratos e produtos, o que deve render ainda mais informações críticas para entender como ela funciona.

Este é o início de uma nova era de estudo desses sistemas, onde agora temos essa estrutura, e com cada experiência que se fizer, vamos estar aprendendo mais. E é assim que a ciência é construída. Cada um fazendo sua parte e dando sua contribuição para que outros possam chegar às aplicações comerciais.

Algumas empresas de biotecnologia têm prosseguido fazendo PHAs utilizando PHA sintase e outras enzimas necessárias para fazer o polímero, e uma empresa está utilizando-se para fazer polímeros para uso médico. Embora a maior parte do processo não seja suficientemente eficiente em termos de custos para ser economicamente competitivo com plásticos convencionais de baixo custo derivados do petróleo, a tecnologia permitiu a produção de composições de polímero PHA únicas que podem ser utilizadas para aditivos de polímeros especiais, látex e aplicações médicas.

As novas informações estruturais fornecidas por este estudo terão pouco impacto no custo, mas podem abrir a possibilidade de novos materiais e aplicações, diz Kristi Snell, diretor científico e vice-presidente de pesquisa da Yield10 Bioscience/Metabolix, que recentemente vendeu PHA tecnologia de biopolímero para outra empresa.

A estrutura e o mecanismo desta enzima têm sido um enigma há mais de 20 anos, e encontrar a estrutura poderia fornecer insights para ajudar os pesquisadores a fazer melhores polímeros com propriedades únicas. É a ciência básica transformando nosso futuro!

Fonte: MIT

Referência

Edição Vol. 4, N. 4, 09 de Janeiro de 2017

DOI: http://dx.doi.org/10.15729/nanocellnews.2017.01.09.001

1.Wittenborn EC, Jost M, Wei Y, Stubbe J, Drennan CL. Structure of the Catalytic Domain of the Class I Polyhydroxybutyrate Synthase from Cupriavidus necator. The Journal of biological chemistry. 2016;291(48):25264-77.